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LEDYS SADIRLY COPETE PERTUZ

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Proyecto: Desarrollo de un sistema de tratamiento de vinazas provenientes de la fermentación alcohólica de caña de azúcar mediante energías alternativas


Es una ingeniera biológica perteneciente al grupo de desarrollo de biotecnología de TecnoParque Medellín. Su función dentro del grupo consiste en la estandarización de análisis fisicoquímicos y microbiológicos para las vinazas y la estandarización de propiedades para los productos finales del proceso; además, proponer diferentes usos agroindustriales para las vinazas.

martes, 8 de junio de 2010

FITASAS UNA ALTERNATIVA PARA LA ALIMENTACIÓN ANIMAL

Talentos TecnoParque Colombia nodo Pereira


RESUMEN

Los concentrados para alimentos de animales se fabrican a base de cereales, semillas y legumbres, donde más  de las dos terceras partes del fósforo se encuentran en forma de fitato.
El fósforo fítico no es de fácil asimilación por los animales monogástricos,  por esta razón, la industria de  los alimentos para animales debe suplementar con fósforo inorgánico, un mineral costoso y no renovable para cumplir con los requisitos nutricionales básicos de los alimentos.
Debido a la carencia de fósforo los concentrados para animales se están suplementando con fitasas microbianas, las cuales pueden incrementar significativamente las tasas de asimilación de fósforo fítico.
Al igual que las otras enzimas, la actividad de las fitasas se ve afectada por si misma y las condiciones del medio en que actúa y debido a que la mayoría de los alimentos para animales son peletizados en procesos que requiere altas temperaturas, las enzimas que vayan a ser incorporadas en estos productos deben ser resistentes a  altas temperaturas para evitar la pérdida de actividad durante la fabricación.
Como solución a este problema, se han venido desarrollando diferentes metodologías de aislamiento y caracterización de fitasas, con el fin de obtener fitasas con las características adecuadas para ser incorporadas en los alimentos para animales.

Palabras Clave: Ácido Fítico, Fitasa, Fósforo, alimentos de animales

ABSTRACT

Concentrates for animal feed are made from cereals, seeds and legumes, which contains more than two-thirds of the phosphorus is in the form of phytate.



The phytic phosphorus is not easily assimilated by monogastric animals, and for this reason, the industry of animal feed must supplement it with inorganic phosphorus, an expensive and non-renewable mineral to reach basic nutritional requirements from food.

Due to the lack of phosphorus, concentrates for animals are supplemented with microbial phytases, which can significantly increase the rates of assimilation of phytic phosphorus.

Like other enzymes, the phytase activity is affected by itself  and environmental conditions in which it operates, and because most animal feeds are pelleted in processes that require high temperatures, enzymes which will be incorporated in these products must be resistant to high temperatures to prevent loss of activity during manufacturing.

To solve this problem, we have developed different methods of isolation and characterization of phytases, in order to obtain phytases with the right characteristics to be incorporated into animal feed.


Keywords: Phytic acid, phytases, phosphorus, animal feed.


INTRODUCCIÓN



El fitato, la sal del mio-inositol-1,2,3,4,5,6 hexakisfosfato, es la principal reserva de fósforo en cereales, leguminosas, semillas, frutos secos, entre otros; correspondiendo a mas del 50% del fósforo total (1). Sin embargo, esta rica fuente de fósforo no es asimilable por los animales monogástricos, ya que estos carecen de las enzimas necesarias para la hidrólisis de este sustrato. Por esta razón, los concentrados de alimentos para cerdos, aves y peces fabricados a base de soya, cebada y trigo deben ser suplementados con fósforo inorgánico; un mineral costoso y no renovable (2).
 Por otra parte, la carga negativa del ácido fítico hace que éste actúe como una molécula que atrae  cationes provocando efectos negativos sobre la absorción intestinal de elementos trazas como calcio, hierro, manganeso, cobre y zinc, lo que conlleva a problemas nutricionales importantes (3).

Como los métodos físicos y químicos para hidrolizar el fitato son costos y reducen el valor nutritivo de los alimentos, la industria ha estado interesada en el aislamiento y mejoramiento de enzimas liberadoras de fósforo fítico o fitasas, que puedan ser incorporadas en productos de alimentación animal; esto permitiría la disponibilidad de este elemento esencial en una forma barata y sin alteraciones en las características nutricionales del producto.
Las fitasas (mio-inositol hexakisfosfato fosfohidrolasas), una clase especial de las fosfatasas que catalizan la  hidrólisis del ácido fítico o fitato, en fosfatos de inositol, mio- inositol y fosfato inorgánico, se pueden obtener a partir de vegetales o de microorganismos, estas últimas se producen en mayor cantidad por hongos (Aspergillus terreus, Asp. ficuum, Asp. niger,) (1), bacterias Gram negativas (Aerobacter aerogenes, Peudomonas sp., Escherichia coli, Klebsiella), Gram positivas como las del género Bacillus (4), y de semillas de plantas (trigo, soya, cébada).
En estudios científicos se ha demostrado que la suplementación de concentrados de animales con fitasas microbianas han incrementado la biodisponibilidad del fósforo del ácido fítico provocando una reducción en la adición de fósforo inorgánico al alimento, además de una disminución de los efectos antinutritivos del fitato (5).

DESARROLLO

A nivel mundial, Se han adelantado estudios en la utilización de diferentes fuentes de fitato como suplemento para los medios de cultivo, y así estimular la obtención de la enzima, por parte de los microorganismos productores (9). Además se viene trabajando la extracción y purificación de fitasas, combinando metodologías de mutagénesis dirigida y estructura tridimensional para mejorar la actividad específica de las fitasas de A. fumigatus (6), la estabilidad térmica de la fitasa AppA de E. coli (7) y la resistencia a extremos de pH de la  fitasa Phy A de A. niger (8).
Investigaciones en propiedades bioquímicas y especificaciones del substrato han permitido el modelado estructural de las moléculas, permitiendo un gran adelanto en el funcionamiento de fitasas de diferentes microorganismos (3).


CONCLUSIONES



-          La ciencia y la tecnología relacionada a la enzima ha evolucionado a un campo Nuevo y excitante en pasos rápidos, claramente el suplemento con fitasas ha perfeccionado la utilización del fósforo – fítico en la dieta, y ha disminuido la contaminación producida por el fósforo de los desechos animales.
-          La biotecnología ha sido y seguirá siendo una herramienta efectiva para desarrollar y mejorar las fitasas .





BIBLIOGRAFIA

1.       Cao L. et al. Application of microbial phytase in fish feed. Enzyme and Microbial Technology 2007;  40:497–507.
2.       Bae H.D, et al. A, novel staining method for detecting phytase activity. Journal of Microbiological Methods. 1999; 39: 17–22.
3.       Oh B. et al. Biochemical properties and substrate specificities of alkaline and histidine         acid phytases. Appl Microbiol Biotechnol  2004;  63: 362372.
4.       Kerovuo J. et al. Isolation, characterization, molecular gene cloning, and sequencing of a novel phytase from bacillus subtilis. Applied and environmental microbiology. 1998; 64:2079–2085.
5.       Casey A., Walsh G. Identification and characterization of a phytase of potential commercial interest. Journal of Biotechnology 2004;  110:313–322.
6.       Tomschy A, Tessier M,Wyss M, Brugger R, Broger C, Schnoebelen L, Van Loon APGM, Pasamontes M (2000) Optimization of the catalytic properties of Aspergillus fumigatus phytase based on the three-dimensional structure. Protein Sci. 9: 1304 - 1311.
7.       Rodriguez E, Wood ZA, Karplus PA, Lei XG (2000b) Site-directed mutagenesis improves catalytic efficiency and thermostability of Escherichia coli pH 2.5 acid phosphatase/phytase expressed in Pichia pastoris. Arch. Biochem. Biophys. 382: 105 - 112.
8.       Mullaney EJ, Daly CB, Kim T, Porres JM, Lei XG, Sethumadhavan K, Ullah AHJ (2002) Site-directed mutagenesis of Aspergillus niger NRRL 3135 phytase at residue 300 to enhance catalysis at pH 4.0. Biochem. Biophys. Res. Commun. 297: 1016 - 1020.
9.       Powar Vishnu K.et al.  Purification and Properties of Phytate-Specific Phosphatase from Bacillus subtilis. Journal of bacteriology.1982; 151: 1102-1108

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